Folge 01 - Aminosäuren

Einleitung

Aminosäuren sind Moleküle. Sie besitzen zwei funktionelle Gruppen: Eine Carboxylgruppe (COOH) und eine Aminogruppe (NH2). Es werden zwei Arten von Aminosäuren unterschieden: Die Proteinogenen Aminosäuren und die Nicht-Proteinogenen Aminosäuren. Proteinogen bedeutet übersetzt "eiweißerzeugend". Proteinogene Aminosäuren sind daher AS die in unserem Körper in Proteine eingebaut werden bzw. aus denen Proteine aufgebaut sind. Nicht-Proteinogene AS werden zwar nicht in Proteine eingebaut, übernehmen aber auch wichtige Aufgaben in unserem Körper. Vielleicht ist dir der Begriff GABA schon begegnet. GABA steht für gamma-Aminobuttersäure. Diese nicht-proteinogene AS ist ein wichtiger Transmitter im Zentralen Nervensystem. In dieser Folge beschäftigen wir uns aber primär mit den Proteinigenen AS.

Struktur

Es gibt über 100 Aminosäuren. Aber nur 21 werden für den Aufbau von Proteinen in unserem Körper genutzt. Alle proteinogen AS sind alpha-L-Aminosäuren und weisen eine ähnliche Strukur. Sie unterscheiden sich lediglich durch ihre Seitenketten. Wofür stand nochmal das alpha und das L? Das alpha beschreibt den Abstand der Aminogruppe in der Kohlenstoffkette zu der endständigen Carboxylgruppe. Bei alpha-Aminosäuren hängt die Aminogruppe am alpha-Kohlenstoff-Atom. Und das alpha-kohlenstoff-Atom ist das Kohlenstoffatom, welches zu einer funktionelle Gruppe direkt benachbart ist. Also zu unserer Amino- und Carboxylgruppe. Das L bezieht sich auf die Stereoisomerie der AS und bedeutet, dass in der Fischer Projektion die Aminogruppe am alpha-C-Atom nach links zeigt.

Einteilung

Es gibt verschiedene Möglichkeiten Aminosäuren einzuteilen. In dieser Folge wollen wir die Einteilung nach funktionelln Gesichtspunkten tun. Bei der Einteilung nach funktionellen Gesichtspunkten ergeben sich drei große Gruppen:

• 10 unpolare Aminosäuren
  Die 10 unpolaren AS besitzen alle eine apolare Seitengruppe. So könne diese AS sich mit einem Protein zusammenzulagern. Warum ist das von Bedeutung? Dadurch das sich die apolaren Seitegruppen mit Proteinen zusammenlagern können, ist es möglichen innerhalb des Proteins einen wasserfreien Raum zu erzeugen. In diesem wasserfreien Raum können dann bestimmte Reaktion ablaufen, welche in einem wässrigen Millieu nicht möglich wären. Zum anderen können die AS Proteine in Membrane verankern. Zu den 10 unpolaren AS zählen unter anderem Glycin, Prolin und Leucin.
  
• Fünf polare, aber ungeladene Aminosäuren
  Die Mitglieder der polaren ungeladenen AS besitzen alle eine polare Seitenkette - also OH- oder Amid-Gruppe) sind allerdings unter physiologischen Bedingungen praktitsch nicht ionisierbar. Heißt aus den AS können keine Elektronen entfernt werden, sodass das die AS positive geladen zurückbleibt. Diese AS sind somit alle ungeladen und damit neutral. Zu ihnen zäheln Serin, Threonin, Tyrosin, Asparagin und Glutamin.
  
• Fünf polare geladene Aminosäuren
  Bei den fünf geladenen Aminosäuren gibt es zwei saure und drei basische Aminosäuren. Sauer bedeutet ein Proton wird gerne von der AS abgegeben und das Molekül ist dadurch negativ geladen. Umgekehrt nehmen die basischen AS gerne ein Proton auf und sich dann positiv geladen. Die beiden sauren AS sind Aspartat und Glutamat. Hier solltest du dir unbedingt merken, dass diese beiden AS die wichtigsten Stickstoffspender im Stoffwechsel sind. Die drei basischen AS sind Histidin, Lysin und Arginin. Merke dir hier vor allem das Arginin. Aus Arginin kann nämlich NO abgespaltet werden, welches wichtig ist um Blutgefäße weitzustellen.
  

Eigenschaften

Es gibt essenzielle und nicht-essenzielle AS. Essentiell bedeutet, dass der Körper die AS nicht selber synthetisieren kann und die AS anderweitig aufgenommen werden muss. Das passiert mit der Nahrung. Es gibt 8 essenzielle AS: Threonin, Valin, Leucin, Isoleucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin und Tryptophan. Und wenn Du in der Prüfung glänzen möchtest: Es gibt AS die nur in bestimmten Situationen essentiell. Beispielsweise Arginin und Histidin im Säuglingsalter. Und dann noch AS die semiessenziell sind. Das sind Tyrosin und Cystein. Semiessenziell bedeutet, dass die beiden AS Tyrosin und Cystein zwar vom Körper hergestellt werden können jedoch andere essenzielle AS dafür erforderlich sind. Fehlen diese anderen AS müssen Tyrosin und Cystein ebenfalls über die Nahrung zugeführt werden.

Wasserlöslichkeit

Eine weitere Eigenschaft von AS ist ob sie wasserlöslich oder fettlöslich sind. Diese Eigenschaft hängt im wesentlichen von der Seitenkette der ASab. Wenn die Seitenkette Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden können ist die AS hydrophil. Um Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden zu können, müssen in der Seitenkette Stickstoff- oder Sauerstoffatome sein. Also sind vor allem AS hydrophil, welche in ihrer Seitenkette Sauerstoff- und Stickstoffatome besitzen. Dazu zählen zum Beispiel Arginin, Lysin oder Glutamin.

Ampholytcharakter der Aminosäuren

AS sind Ampholyte. Ampholyte sind Substanzen die sowohl Protonen aufnehmen als auch abgeben können. Jede AS enthält mindestens 2 verschiedene ionisierbare Gruppen: die Carboxylgruppe und Aminogrppe. AS können also protoniert oder unprotoniert vorliegen. Sie können damit entweder ein positiv geladenes Kation, ein negativ geladenes Anion oder ein neutrales Zwitterion sein. Wie eine AS vorliegt richtet sich nach dem pH-Wert der Umgebung. In einem pH-Bereich von ca. 5-8 liegen die neutralen AS beispielsweise als Zwitterionen vor und damit auch bei dem physiologischen pH-Wert von 7,4 in unseren Körpern.

Reaktionen der AS

Die AS können im Stoffwechsel 3 wichtige Reaktionen eingehen: Transaminierung, Desaminierung und Decarboxylierung. Für alle 3 Reaktionen werden nicht nur Enzyme, sondern auch noch zusätzlich das sogenannte PALP benötigt. PALP ist ein Coenzym und steht für Pyridoxalphosphat. Im Bezug auf die Reaktionen, solltet Du dir unbedingt merken, dass das Kohlenstoffgerüst leicht verstoffwechselt werden kann, während die Entsorgung des Stickstoffs deutlich schwieriger ist.

Transaminierung

Die Transaminierung ist die zentrale Reaktion des Aminosäure-Stoffwechsels. Hierbei wird eine Aminogruppe auf eine alpha-Ketosäure übertragen. Das faszinierende daran? Die Aminogruppe wird von einer AS übertragen, die gerade nicht benötigt wird. Aus der alpha-Ketosäure - auf welche die Aminogruppe übertragen wird - entsteht dann aber eine AS die gebraucht wird. Die ehemalige nicht gebrauchte AS wird entsprechend zu einer alpha-Keotsäure. Reaktionspartner ist dabei vor allem alpha-Ketoglutarat, welches nach der Transaminierung zu Glutamat wird.

Desaminierung

Bei der Desaminieurung wird eine Aminogruppe freigesetzt aber nicht auf ein anderes Molekül übertragen. Dadurch entsteht eine alpha-Ketosäure und freies Ammoniak. Das freie Ammoniak ist über aus zelltoxisch und muss im Rahmen des Harnstoffzyklus schnell entsorgt werden. Die für die Desaminierung zuständigen Enzyme heißen Dehydrogenasen.

Decarboxylierung

Bei der Decarboxylierung werden durch Enzyme von einer AS CO2 abgespaltet. Diese Enzyme werden L-Aminosäure-Decarboxylasen genannt. Produkte sind die physiologisch sehr wirksamen Amine.

Zusammenfassung

Die wichtigsten Punkte der Folge zusammengefasst:

1. AS sind moleküle mit zwei funktionellen Gruppen: Aminogruppe und Carboxylgruppe
2. Es gibt proteinogene AS und nicht-proteinoge AS: Die proteinogenen AS werden in unserem Körper in Proteine eingebaut
3. Es gibt 8 essenzielle AS welche vom Körper nicht selber synthetisiert werden können und wir daher mittels unserer Nahrung aufnehmen müssen. Darüber hinaus gibt es auch noch bedingt essenzielle und semiessenzielle AS
4. AS sind Ampholyte und können sowohl Protonen aufnehmen als auch abgeben
5. Im Stoffwechsel können die AS 3 wichtige Reaktionen eingehen: Transaminierung, Desaminierung und Decarboxylierung
6. Die Transaminierung ist die zentrale Reaktion des AS-Stoffwechsel. Hierbei wird eine Aminogruppe auf eine alpha-Ketosäure übertragen. Häufigster Reaktionspartner ist das alpha-Ketoglutarat, welches nach der Transaminierung zu Glutamat wird.